Wydział Fizyki UW > Badania > Seminaria i konwersatoria > Seminarium Zakładu Biofizyki

Seminarium Zakładu Biofizyki

2006/2007 | 2007/2008 | 2008/2009 | 2009/2010 | 2010/2011 | 2011/2012 | 2012/2013 | 2013/2014 | 2014/2015 | 2015/2016 | 2016/2017 | 2017/2018 | 2018/2019 | 2019/2020 | 2021/2022 | 2022/2023 | 2023/2024 | 2024/2025

RSS

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

prof. Krzysztof Kuczera (The University of Kansas USA)

Pathways of helix folding

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

Malwina Strenkowska (IFD UW)

Synteza i właściwości nukleotydów modyfikowanych w reszcie fosforanowej, przeznaczonych do stabilizacji mRNA w warunkach komórkowych

Uzyskiwane na drodze transkrypcji in vitro mRNA stanowi pożądane narzędzie w wielu badaniach biologiczno-medycznych. O skuteczności jego wykorzystania decyduje często trwałość w warunkach komórkowych. Na seminarium zostaną zaprezentowane wyniki syntezy związków przeznaczonych do stabilizacji mRNA in vivo: czterech dinukleotydowych analogów kapu typu ARCA zmodyfikowanych w łańcuchu tetrafosforanowym oraz dwóch analogów ATP zmodyfikowanych w łańcuchu trifosforanowym, a także rezultaty badań biochemicznych: podatność na degradację enzymatyczną, powinowactwo do eIF4E, wydajność translacji in vitro zakończonego kapem mRNA.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

Małgorzata Piątkowska (IFD UW)

Zastosowania Green Fluorescent Protein (GFP) oraz jego mutantów

Przedmiotem seminarium będzie białko zielonej fluorescencji (GFP) i jego ciekawe zastosowania. Omówione zostaną przede wszystkim trzy metody badawcze wykorzystujące to białko oraz jego mutanty: znakowanie fluorescencyjne, FRET i mikroskopia fluorescencyjna.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

Marcin Sobieraj (IFD UW)

Kwantowo-klasyczna dynamika z dekoherencją i ekwipartycją energii

Istotna klasa procesów wewnątrzkomórkowych ma charakter kwantowy i w związku z tym klasyczne modele używane do ich opisu są niewystarczające. Aby dobrze modelować te procesy należy stosować mechanikę kwantową. Koszty obliczeniowe jakie się z tym wiążą są jednak ogromne i przekraczają możliwości największych centrów komputerów. Dlatego, aby uwzględnić efekty kwantowe a jednocześnie zmniejszyć koszty obliczeniowe, rozwija się modele kwantowo-klasyczne. Podczas seminarium zostanie zaprezentowany model kwantowo-klasycznej dynamiki dla układów otwartych uwzględniający zjawisko dekoherencji.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Małgorzata Zarębska (IFD UW)

Autofagia oraz metody jej badań w komórkach ssaczy

Jednym z kluczowych procesów zapewniających homeostazę komórki jest autofagia. W jej wyniku degradowane są nieprawidłowo zwinięte białka i uszkodzone organelle komórkowe. Zaburzenia w przebiegu tego procesu mogą prowadzić do stanów patologicznych. Autofagia kontrolowana jest przez białka z grupy Atg. W badaniach nad przebiegiem procesu wykorzystuje się metody umożliwiające obserwację struktur autofagosomalnych poprzez barwienie ze związkami fluorescencyjnymi specyficznymi dla autofagii, barwienia

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Anna Kropiwnicka (IFD UW)

Ścieżka sygnałowa kinazy TOR (target of rapamycin) u roślin

Ścieżka sygnałowa kinazy TOR odgrywa centralną rolę w regulacji procesów komórkowych w odpowiedzi na czynniki środowiskowe takie jak składniki odżywcze, czynniki wzrostu, czy stres. Kinaza TOR jest silnie konserwowana ewolucyjnie i występuje niemal we wszystkich organizmach eukariotycznych. Jej ścieżka sygnałowa jest szczególnie dobrze poznana w drożdżach i organizmach ssaczych, gdzie wpływa na wzrost i proliferację komórek poprzez regulację inicjacji translacji zależnej od kapu, biogenezy rybosomów, autofagii, proteolizy zależnej od ubikwityny, syntezy lipidów, biogenezy i metabolizmu mitochondriów oraz organizacji cytoszkieletu. Rośliny, będąc organizmami osiadłymi, są w pełni zależne od środowiska, w którym występuję i nie mogą uciec od niekorzystnych warunków. Z tego powodu nieustannie dostosowują swój wzrost i rozwój w zależności od dostępności światła, wody i jonów oraz występowania różnych stresów biotycznych i abiotycznych. Wciąż słabo znane są roślinne geny i mechanizmy zaangażowane w percepcję i przekaz informacji ze środowiska, ale badania nad kinazą TOR wskazują, że tak jak u zwierząt, prawdopodobnie pełni ona bardzo ważną rolę w tych procesach. Podczas seminarium zostanie przedstawiony aktualny stan wiedzy na temat kinazy TOR u roślin, jej substratów i partnerów białkowych oraz wykazanych prawdopodobnych fizjologicznych rolach jej ścieżki sygnałowej – udziale w regulacji wzrostu i procesów rozwojowych, odporności na stres solny, osmotyczny i oksydacyjny, regulacji stanu i syntezy ściany komórkowej oraz metabolizmu komórki.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Michał Nowakowski (Instytut Biochemii i Biofizyki PAN)

Struktura i dynamika ludzkiego białka S100A1

Wykazano, że białko S100A1 bierze udział między innymi w przekazywaniu sygnału wapniowego, regulując działanie mięśnia sercowego i mózgu. Jest to możliwe dzięki znaczącym zmianom konformacyjnym, które zachodzą na skutek wiązania wapnia. Wiadomo również, że powinowactwo tego białka do wapnia jest zbyt niskie, by mogło ono wiązać wapń dla stężeń jonu w komórce, czyli pełnić swoją funkcję regulatorową. Możliwą modyfikacją S100a1, która powoduje znaczące zwiększenie powinowactwa do wapnia jest modyfikacja cysteiny 85. Podczas wystąpienia będą przedstawione wyniki badań wpływu modyfikacji tego typu na strukturę i dynamikę ludzkiego białka S100a1.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Zofia Gasik (IFD UW)

Neuroglobina - od eksperymentów fotolizy błyskowej do symulacji dynamiki molekularnej

Neuroglobina jest stosunkowo nowym członkiem rodziny globin (została odkryta w 2000 roku), występującym w komórkach nerwowych, o nie poznanej do tej pory funkcji. W ludzkiej neuroglobinie może występować jeden mostek dwusiarczkowy, którego obecność wpływa na powinowactwo białka do cząsteczek tlenu lub innych dwuatomowych cząsteczek, i na kinetykę ich asocjacji. Istnienie takiej formy białka jest prawdopodobne w komórkach w czasie stresu oksydacyjnego i może być kluczem do zrozumienia ich działania. Na seminarium będą opisane eksperymenty fotolizy błyskowej wykonane przez prelegentkę w czasie stażu na Uniwersytecie w Parmie, oraz zostaną przedstawione przebiegi kinetyki reasocjacji cząsteczki tlenku węgla do neuroglobiny (głównie w obecności mostka dwusiarczkowego) w różnych temperaturach, różnych pH, i różnych stężeniach CO. Będą omówione metody analizy sygnałów uzyskanych w eksperymentach fotolizy błyskowej oraz próby zastosowania dwóch modeli kinetycznych do uzyskanych wyników. Różnice w ruchach białek, które można zaobserwować w trakcie symulacji dynamiki molekularnych w różnych warunkach mogą być ważną wskazówką dla zrozumienia różnic w uzyskanych sygnałach oraz w szukaniu właściwego modelu kinetycznego asocjacji. Dlatego dodatkowo zostaną zaprezentowane metody prowadzonych obecnie symulacji komputerowych, których wyniki mogą być bardzo pomocne w analizie uzyskanych pomiarów.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

Prof. Linda Columbus (University of Virginia, Charlottesville USA)

From model membranes to bacterial pathogenesis: Investigations of membrane protein structure and dynamics

The research aims of the Columbus laboratory are two-fold: (1) to address the challenges in membrane protein structural biology and (2) to investigate the structural determinants of bacterial pathogen – host interactions mediated by membrane proteins. Specifically, the structures of N. gonorrhoeae and meningitides Opa proteins, which interact with host proteins and induce pathogen phagocytosis, are of interest. However, in order to investigate the structures of these proteins, as well as the complexes with the host receptors, methods for accelerating structure determination are being developed. A major obstacle to membrane protein structure determination is the selection of a detergent micelle that mimics the native lipid bilayer. Currently, detergents are selected by exhaustive screening because the effects of protein-detergent interactions on protein structure are so poorly understood. The overall goal is to use a multifaceted approach (NMR and EPR spectroscopy, small angle X-ray scattering, and X-ray crystallography) to develop a fundamental understanding of the protein – detergent interaction in order to accelerate the structure determination of membrane proteins involved in bacterial pathogenesis. Results arising from our current pursuits of this overarching, long-term goal will be presented.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Joanna Panecka (IFD UW)

Efekty mutacji w bakteryjnym rybosomalnym białku S12 - wyniki symulacji dynamiki molekularnej

Podczas seminarium zostaną przedstawione wyniki symulacji dynamiki molekularnej fragmentu bakteryjnego rybosomu zawierającego miejsce A i białko S12. Omówione zostaną różnice w dynamice systemów z wybranymi mutacjami białka S12 i wpływ tych mutacji na konformację związanej w miejscu A paromomycyny.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

mgr Marta Narczyk (IFD UW)

Zastosowania pomiarów kalorymetrycznych (ITC) w badaniach białek

Podczas seminarium zostaną omówione podstawowe zastosowania izotermicznych miareczkowań kalorymetrycznych w badaniach białek. Wyniki pomiarów przeprowadzonych na nowym kalorymetrze ITC200 w Zakładzie Biofizyki zostaną zaprezentowane i porównane z wynikami uzyskanymi na starszym aparacie VP-ITC znajdującym się w Międzynarodowym Instytucie Biologii Molekularnej i Komórkowej.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

dr Joanna Kowalska (IFD UW)

Na pograniczu biologii i technologii - zastosowania koniugatów nanocząstek z biomolekułami w biologii i medycynie

Bionanotechnologia to stosunkowo młoda, ale bardzo dynamicznie rozwijająca się dziedzina nauki. Synteza i badanie właściwości koniugatów nanocząstek z białkami i kwasami nukleinowymi wymaga wykorzystania wiedzy z pograniczna chemii, biotechnologii i właściwości materiałów. Na seminarium omówię wybrane kierunki badań nad tego typu koniugatami i ich potencjalne zastosowania praktyczne m.in. w diagnostyce i medycynie.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:00

dr Maciej Łukaszewicz (IFD UW)

Indukowane pluripotencjalne komórki macierzyste (iPSC) - ich otrzymywanie i potencjalne zastosowania

Indukowane pluripotencjalne komórki macierzyste (iPSC) są obiecującą alternatywą dla embrionalnych komórek macierzystych (ESC), które mają ogromny potencjał w zastosowaniach terapeutycznych, badań nad molekularnym podłożem chorób czy nowymi lekami. Na seminarium skoncentruję się na sposobach otrzymywania iPSC, potencjalnym zastosowaniem do tego celu syntetycznego mRNA oraz krótko o możliwych aplikacjach iPSC.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Anna Wypijewska (IFD UW)

Functional analysis of C. elegans DcpS enzyme degrading the 5’ end of mRNA

Despite the structure of human DcpS (Decapping Scavenger) protein has been resolved, little is known about the mechanism of mRNA cap (5’ end of mRNA) hydrolysis by the enzymes of the DcpS family. Degradation of the cap by DcpS is a critical step in the regulation of mRNA turnover and is thought to be very important for preventing the cap inhibition of other cap binding proteins, such as eIF4E and CBC. Recently, DcpS was shown to play also a role in RNA splicing. Moreover, it has been recognized as a novel therapeutic target for spinal muscular atrophy (SMA). The biological functions of DcpS make it an interesting object for biophysical and biochemical investigations. On the seminar it will be presented quantitative analyses on the ability of DcpS from C. elegans to act on various cap analogs using fluorescence titration, enzyme kinetics and HPLC analysis. A series of modified dinucleotide cap analogs studied enable to define several key DcpS structural requirements for substrate specificity and promise to further understanding the cap-specific regulation of the gene expression on the molecular level. The all-embracing knowledge of mRNA cap-DcpS interactions is indispensable to find selective inhibitors of processes in which nucleotide-binding proteins are involved.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Julia Romanowska (IFD UW)

Analiza porównawcza miejsc wiążących antybiotyki aminoglikozydowe na enzymach

Enzymatyczna modyfikacja antybiotyków aminoglikozydowych jest najpowszechniejszym sposobem oporności bakterii na te leki. Enzymów takich jest wiele i są różnorodne. Podzielono je na trzy duże rodziny, odmienne pod wzgledem ksztaltu, sekwencji czy domniemanej pierwotnej funkcji biologicznej. Jednak aminoglikozydy to chemicznie jednolita grupa antybiotykow. Powstaje pytanie jak tak różne białka mogą rozpoznawać specyficznie tak podobne do siebie małe czasteczki? Na seminarium będzie przedstawiona próba odpowiedzi na to pytanie przy zastosowaniu różnych narzędzi teoretycznej biofizyki, m.in. symulacji dynamiki molekularnej, obliczeń elektrostatyczych oraz analizy sieci wiązań chemicznych. Przedstawie wstępne wyniki zostały uzyskane podczas stażu naukowego w grupie badawczej dr Nathalie Reuter na Uniwersytecie w Bergen, w Norwegii.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Alicja Dyzma (IFD UW)

Zwiększenie produkcji polihydroksyalkanów w komórkach bakterii

Tworzywa sztuczne z powodu swoich zalet towarzyszą nam obecnie niemal na każdym kroku. Jednak zewsząd docierają do nas doniesienia na temat destrukcyjnego wpływu plastiku na środowisko. Polihydroksyalkany (PHA) to naturalne polimery produkowane przez szereg mikroorganizmów, które mogą być stosowane jako biodegradowalne zamienniki tworzyw sztucznych. PHA mają postać granulek występujących w cytoplazmie. Granule służą jako materiał zapasowy, wytwarzany w odpowiedzi na zmniejszoną ilość składników odżywczych (N,P,S) przy nadmiarze pożywienia węglowego. Jednak koszty produkcji biodegradowalnych polimerów są znacznie wyższe niż tworzyw sztucznych. Na seminarium będzie zaprezentowany projekt, którego celem było uzyskanie większej wydajności produkcji polihydroksyalkanów przy niższych kosztach.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

dr Jacek Jemielity (IFD UW)

Analogi końca 5’mRNA modyfikowane w łańcuchu trifosforanowym w kontekście zastosowań medycznych

Syntetyczne analogi kapu, ze względu na wielorakie znaczenie końca 5’ mRNA w ekspresji informacji genetycznej, stanowią cenne narzędzie w badaniach nad tym procesem. W trakcie seminarium szczególny nacisk położony zostanie na modyfikacje mostka trifosforanowego występującego w naturalnym kapie. Tego typu modyfikacje mogą w istotny sposób wpływać na podatność analogów kapu na degradację enzymatyczną, jak również modulować powinowactwo do poszczególnych czynników białkowych wiążących kap. Syntetyczne analogi kapu są również wymieniane w co najmniej w kilku rożnych aspektach zastosowań terapeutycznych: szczepionki antynowotworowe, inhibitory biosyntezy białka w komórkach rakowych, cząsteczki sygnalizacji dojądrowej dla terapeutycznych oligonukleotydów, leczenie atrofii mięśniowej, przeprogramowywanie komórek macierzystych, czynniki antywirusowe i antypasożytnicze i in. Omówione zostaną pokrótce potencjalne zastosowania medyczne, w szczególności zastosowanie modyfikowanych analogów kapu do generowania szczepionek antynowotworowych opartych na mRNA. Rozpoczęcie badań klinicznych z zastosowaniem takiego podejścia zaplanowane jest na rok 2011. Znaczenie kapu oraz jego modyfikowanych analogów skłania wiele laboratoriów do podejmowania szeregu badań z ich wykorzystaniem. Jednak aby z powodzeniem wykorzystać coraz nowocześniejsze metody stosowane w biofizyce i biologii, do struktury kapu należy wprowadzić różnego rodzaju znaczniki, umożliwiające stosowanie tych metod (coraz powszechniej dostępnych również w Zakładzie Biofizyki). W drugiej części kilka słów będzie również poświęcone temu tematowi. Natomiast jeśli chodzi o przyszłość chemii i zastosowań nukleotydów, w tym analogów kapu, to wydaje się, że wiąże się ona z nanotechnologią, ale o tym innym razem…

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Maciej Dziubiński (IFD UW)

Ocena jakości modeli z wykorzystaniem deskryptorów białkowych

Ocena jakości modeli (Model Quality Assessment) jest jedną z nowych dyscyplin zaproponowanych w eksperymencie CASP. Modele struktury białkowej zgłaszane przez uczestników CASPu łączy jedno: przed ujawnieniem eksperymentalnie wyznaczonych struktur trudno ocenić, które modele przypominają strukturę natywną, a które są do niej niepodobne. Na seminarium zostanie przedstawione w skrócie pojęcie deskryptora lokalnej struktury i nowoopracowana metoda oceny jakości modeli, wykorzystująca deskryptory białkowe.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

dr hab. Janusz Stępiński (IFD UW)

Wczoraj, dziś i jutro syntezy analogów kapu

W wystąpieniu zostaną omówione przekrojowo metody syntezy analogów kapu na podstawie prac wykonanych w Zakładzie Biofizyki. Szczegółowe rozważania poświęcone zostaną tworzeniu wiązań pirofosforanowych - kluczowemu zagadnieniu w syntezie mostków 5’,5’- oligofosforanowych. Uwzględnione też zostaną syntezy 5’-końcowych fragmentów mRNA, do których dołączono strukturę kapu.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Małgorzata Żytek (IFD UW)

Pochodne melatoniny o strukturze tetrahydropiroloindolu jako potencjalne terapeutyki choroby Alzheimera

Melatonina jest związkiem powszechnie występującym w organizmach żywych. Pełni ona u ssaków rolę hormonu koordynującego pracę zegara biologicznego, regulującego rytmy okołodobowe (m. in. snu i czuwania). Ostatnie badania dowodzą, iż ma ona także właściwości antyoksydacyjne, stymuluje enzymy antyoksydacyjne oraz zwiększa efektywność fosforylacji oksydacyjnej w mitochondriach. Utlenianie melatoniny tlenem singletowym [O2 (1∆g)] prowadzi do powstania cyklicznej 3-hydroksymelatoniny, która posiada układ tetrahydropiroloindolu, charakterystyczny dla alkaloidów takich jak fizostygmina, czy też fenseryna. Alkaloidy te wykazują właściwości inhibitorowe wobec acetylocholinoesterazy (AChE) oraz butyrylo-cholinoesterazy (BChE), dlatego też wykorzystywane są w terapii choroby Alzheimera. W poszukiwaniu efektywnej metody syntezy trójcyklicznego pierścienia tetrahydropiroloindolu przeprowadziłam serię reakcji pochodnych melatoniny z nadkwasami, otrzymując pochodne strukturalnie zbliżone do fenseryny.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

Arkadiusz Cwiek (IFD UW)

Badanie metodami spektroskopowymi powinowactwa nowych inhibitorow wobec kinaz bialkowych Rio1

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Maja Cieplak (IFD UW)

Fosforylacja czynnika splicingowego SF2/ASF przez topoizomerazę I

Topoizomeraza I jest kinazą fosforylującą białka należące do rodziny białek SR. Białka te posiadają tzw. powtórzenia SR, czyli powtórzenia następujących po sobie aminokwasów seryny i argininy. Dotychczasowe badania przeprowadzone na białku SF2, reprezentancie rodziny białek SR, wskazywały, że topoizomeraza I może wymagać obecności 5 powtórzeń RS pod rząd aby móc fosforylować reszty serynowe tego białka. Seminarium poświęcone jest doświadczeniom przeprowadzonym w trakcie wykonywania pracy magisterskiej w celu weryfikacji powyższej tezy.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Joanna Krasowska (IFD UW)

Badania nad agregacją białka EGFP

Podczas seminarium zostaną przedstawione wyniki badań nad agregacją mutanta białka zielonej fluorescencji o wzmocnionej fluorescencji chromoforu (EGFP). Doświadczenia zostały przeprowadzone w funkcji stężenia białka oraz pH środowiska, a agregacja była obserwowana podczas procesu zwijania de novo oraz powtórnego zwijania. Przedstawione zostanie porównanie otrzymanych wyników zarówno dla EGFP z chromoforem, jak i bez utworzonego chromoforu.

Zapraszamy do sali nr 3091 ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 14:30

mgr Marta Narczyk (IFD UW)

Potwierdzenie mechanizmu katalizy PNP z E. Coli

Podczas seminarium przedstawione zostaną wyniki badań oddziaływania fosforylazy nukleozydów purynowych (PNP) z E.Coli z jonem fosforanowych. Porównanie zostanie zachowanie białka dzikiego (wild type) i mutanta miejsca aktywnego (Arg24Ala). Arginina w pozycji 24 jest najsilniej konserwowanym aminokwasem w heksametrycznych PNP. Zostanie pokazane, że jest to kluczowy aminokwas biorący udział w wiązaniu jonu fosforanowego i przemianie konformacyjnej białka związanej z tym procesem.